「カルモジュリン」の版間の差分

　カルモジュリンは脳内で10～100 &micro;mol/lの濃度で発現しており<ref><pubmed> 15803158 </pubmed></ref>、細胞内で上昇したCa²⁺と結合し、Ca²⁺バッファーとして働くのに加え、様々なカルモジュリン結合タンパク質と結合して生理機能を発揮する。

　Ca²⁺に対する親和性の違いから、C末側ドメインはN末側ドメインに比べCa²⁺に対する親和性が高く、in vitroでトリプシン処理により得られたN末側/C末側ドメインのCa²⁺親和性をpH7.5, 100mM KCl, 25℃の条件下で測定した場合には、それぞれ1.5～100μM、0.4～10μMである<ref><pubmed> 1902469</pubmed></ref>。Ca²⁺依存的な結合の場合、カルモジュリンがCa²⁺と結合することで、疎水性領域が露出し、ターゲットとなるタンパク質のカルモジュリン結合ドメインにある疎水性のアミノ酸残基と相互作用する。この疎水性アミノ酸残基の位置によって、1-14モチーフ（[[ミオシン軽鎖キナーゼ]] ([[myosin light-chain kinase]], [[MLCK]])、[[カルシニューリン]]、[[Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIV|Ca²⁺/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIV]] ([[CaMKIV]])、[[一酸化窒素合成酵素]] ([[NOS]])）、1-10モチーフ（[[Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII|Ca²⁺/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII]] ([[CaMKII]]、[[シナプシン]]、[[熱ショックタンパク質]]（どの型でしょうか）、1-16モチーフ（[[Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼキナーゼ|Ca²⁺/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼキナーゼ]], CaMKK）などに分類される<ref><pubmed> 9141499</pubmed></ref><ref><pubmed>23601118 </pubmed></ref><ref><pubmed> 25998729 </pubmed></ref>。

|+"表1. カルモジュリン結合タンパク質

|環状ヌクレオチド代謝酵素（フォスフォジエステラーゼ<ref>'''S Kakiuchi, R Yamazaki'''<br>Stimulation of the activity of cyclic 3',5'-nucleotide phosphodiesterase by [[calcium]] ion.<br>''Proc. Japan Acad. 46, 387-392'':1970</ref><ref><pubmed> 4315350</pubmed></ref>|アデニル酸シクラーゼ<ref><pubmed>284333 </pubmed></ref><ref><pubmed>2472670 </pubmed></ref><ref><pubmed>1719547 </pubmed></ref>）、[[膜タンパク質]]（Plasma membrane Ca²⁺-ATPase(PMCA)<ref><pubmed> 197955 </pubmed></ref><ref><pubmed> 197956 </pubmed></ref><ref><pubmed>2154244 </pubmed></ref>|NMDA型グルタミン酸受容体<ref><pubmed>8625412 </pubmed></ref>|代謝型[[グルタミン酸]]受容体<ref><pubmed> 9242710 </pubmed></ref><ref><pubmed>10488094 </pubmed></ref>|[[L型カルシウムチャネル]]<ref><pubmed>10197534 </pubmed></ref><ref><pubmed>10335846 </pubmed></ref>、P/Q型カルシウムチャネル<ref><pubmed>10335845 </pubmed></ref>、IP3 受容体<ref><pubmed> 1845986</pubmed></ref>）|リン酸化酵素（ミオシン軽鎖キナーゼ(MLCK)<ref><pubmed> 6896283 </pubmed></ref><ref><pubmed> 3858814 </pubmed></ref><ref><pubmed> 3754463 </pubmed></ref><ref><pubmed> 3800388 </pubmed></ref>、Ca²⁺/CaM依存的キナーゼI<ref><pubmed> 6785753</pubmed></ref>/II<ref><pubmed>  628428</pubmed></ref><ref><pubmed> 7409141</pubmed></ref>/IV<ref><pubmed>2538431</pubmed></ref>、CaMキナーゼキナーゼ<ref><pubmed>7961813 </pubmed></ref><ref><pubmed>7641687 </pubmed></ref>、ホスホリラーゼキナーゼ<ref><pubmed>212300 </pubmed></ref>）|脱リン酸化酵素（[[カルシニューリン]]）<ref><pubmed> 193860 </pubmed></ref><ref><pubmed> 201280 </pubmed></ref>| [[細胞骨格]]系タンパク質（[[MAP2]]<ref><pubmed> 6420403</pubmed></ref>、タウ<ref><pubmed> 6420403</pubmed></ref>、アデューシン<ref><pubmed>3511042 </pubmed></ref>|ミオシン<ref><pubmed> 574874</pubmed></ref><ref><pubmed> 2460467</pubmed></ref><ref><pubmed> 2687288</pubmed></ref><ref><pubmed> 2525564</pubmed></ref>）|[[一酸化窒素]]合成酵素<ref><pubmed> 1689048 </pubmed></ref><ref><pubmed>2370855 </pubmed></ref>

こうした様々なタンパク質と結合し、その活性や機能を制御することがカルモジュリンの機能である。また、リン酸化<ref><pubmed>6621532</pubmed></ref>や糖化<ref><pubmed>2541779</pubmed></ref>、メチル化<ref><pubmed> 7356670 </pubmed></ref>など翻訳後修飾を受け、機能を調節することが知られている<ref><pubmed>1314563</pubmed></ref><ref><pubmed>9572870</pubmed></ref>。