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「シンタキシン」の版間の差分
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→構造
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シンタキシン1は、4つのドメインがリンカーでつながれた構造をしている（図1）。アミノ末端のNペプチドモチーフ（1-19）は、Munc-18との結合に関わる（後述）<ref><pubmed>21139055</pubmed></ref>。二番目のHabcと呼ばれるドメイン（27-146）では、3本のαへリックスが逆平行に結合し束になっている。Habcに続くリンカーは非常にフレキシブルで<ref><pubmed>12680753</pubmed></ref>、Habcは次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体の膜融合能を制御する負の調節ドメインとして働く<ref><pubmed>9753330</pubmed></ref>。 | |||
シンタキシン1のカルボキシ末端側３分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメイン（192-254）は、SNAP-25ならびにシナプトブレビンと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する。続く膜貫通ドメイン（266-288）は、[[細胞膜]]に埋め込まれているが貫通はしない<ref><pubmed>12761168</pubmed></ref>。これら両ドメインを含む組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する<ref><pubmed>9529252</pubmed></ref>。 | シンタキシン1のカルボキシ末端側３分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメイン（192-254）は、SNAP-25ならびにシナプトブレビンと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する。続く膜貫通ドメイン（266-288）は、[[細胞膜]]に埋め込まれているが貫通はしない<ref><pubmed>12761168</pubmed></ref>。これら両ドメインを含む組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する<ref><pubmed>9529252</pubmed></ref>。 | ||