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→SNARE（SNAP-25およびシナプトブレビン）
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=== SNARE（SNAP-25およびシナプトブレビン） === | === SNARE（SNAP-25およびシナプトブレビン） === | ||
シンタキシン1は、同じくt-SNAREであるSNAP-25と自身のH3ドメインを介し結合する。会合比により2種類の複合体が存在する。1：1で結合したt-SNAREヘテロニ量体は、v- | シンタキシン1は、同じくt-SNAREであるSNAP-25と自身のH3ドメインを介し結合する。会合比により2種類の複合体が存在する。1：1で結合したt-SNAREヘテロニ量体は、v-SNAREであるシナプトブレビン（別名VAMP）と結合しSNARE複合体を形成する。一方、シンタキシン二分子にSNAP-25が一分子結合した2：1複合体（通称）は、シナプトブレビンと結合できない。したがって、[[シナプス前終末]]の放出部位では、別の分子により1：1複合体の状態が維持されていると予想される。 | ||
SNAP-25およびシナプトブレビンと1：1：1の比で結合したSNARE複合体は、コイルドコイル構造をしている。よく目にするシナプス小胞膜と[[シナプス前]]膜との間で形成されているSNARE複合体の模式図は、シンタキシンのH3ドメインとSNAP-25およびシナプトブレビンの細胞質フラグメントからなる複合体のX線構造解析結果に膜貫通領域などを描き足したものである。組織を可溶化した後などに溶液中に存在するSNARE複合体は強固に結合しており、強力な界面活性剤に対しても耐性を持ち、SDS存在下でも煮沸しない限り解離しない。 | SNAP-25およびシナプトブレビンと1：1：1の比で結合したSNARE複合体は、コイルドコイル構造をしている。よく目にするシナプス小胞膜と[[シナプス前]]膜との間で形成されているSNARE複合体の模式図は、シンタキシンのH3ドメインとSNAP-25およびシナプトブレビンの細胞質フラグメントからなる複合体のX線構造解析結果に膜貫通領域などを描き足したものである。組織を可溶化した後などに溶液中に存在するSNARE複合体は強固に結合しており、強力な界面活性剤に対しても耐性を持ち、SDS存在下でも煮沸しない限り解離しない。 | ||
=== シナプトタグミン === | === シナプトタグミン === | ||
シンタキシン1は、H3ドメインを介して神経伝達物質放出のカルシウムイオンセンサーの最有力候補シナプトタグミン1と結合する。大腸菌で発現させた組換えタンパク質同士の結合は、結合実験に用いるフラグメントの大きさや付加するタグによって、特にカルシウムイオンの要求性に、大きな影響を受ける。カルシウムイオン非存在下では、シナプトタグミンのC<sub>2</sub>Bドメインと結合する。 | シンタキシン1は、H3ドメインを介して神経伝達物質放出のカルシウムイオンセンサーの最有力候補シナプトタグミン1と結合する。大腸菌で発現させた組換えタンパク質同士の結合は、結合実験に用いるフラグメントの大きさや付加するタグによって、特にカルシウムイオンの要求性に、大きな影響を受ける。カルシウムイオン非存在下では、シナプトタグミンのC<sub>2</sub>Bドメインと結合する。 | ||