「シンタキシン」の版間の差分

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== 構造 ==
== 構造 ==
[[ファイル:Syntaxin Fig1.png|300px|サムネイル|右|'''図1. シンタキシンのドメイン構造.''']]
 シンタキシン1は、4つのドメインがフレキシブルな短いリンカーでつながれた構造をしている。アミノ末端のNペプチドモチーフ(1-19)は、Munc-18との結合に関わる (後述)。二番目のHabcと呼ばれるドメイン(27-146)は、逆平行の3本のαへリックスが束になっている。Habcは、次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体による膜融合を制御する負の調節ドメインとして働く。
 シンタキシン1は、4つのドメインがフレキシブルな短いリンカーでつながれた構造をしている。アミノ末端のNペプチドモチーフ(1-19)は、Munc-18との結合に関わる (後述)。二番目のHabcと呼ばれるドメイン(27-146)は、逆平行の3本のαへリックスが束になっている。Habcは、次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体による膜融合を制御する負の調節ドメインとして働く。
[[ファイル:Syntaxin Fig.png|300px|サムネイル|右|'''図2. 開口放出前に形成されるSNARE複合体の立体構造模式図.''' シンタキシンは赤で描いている。緑はSNAP-25を、青はシナプトブレビンをそれぞれ示す。円柱は膜貫通ドメインを表す。点線は執筆者が書き加えた領域である。]]
 


 シンタキシン1のカルボキシ末端側3分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメイン(202-254)は、SNAP-25ならびにシナプトブレビンと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する。続く膜貫通ドメイン(266-288)は、[[細胞膜]]に埋め込まれているが貫通はしない。これら両ドメインを含む組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する。
 シンタキシン1のカルボキシ末端側3分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメイン(202-254)は、SNAP-25ならびにシナプトブレビンと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する。続く膜貫通ドメイン(266-288)は、[[細胞膜]]に埋め込まれているが貫通はしない。これら両ドメインを含む組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する。
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