「グリコシルホスファチジルイノシトールアンカー」の版間の差分

　GPIアンカー型タンパク質は、ホスファチジルイノシトールを切断する[[細菌]]由来の[[ホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼC]]([[PI-PLC]])によって、一部の加水分解酵素が動物細胞表面から遊離する現象の観察などをきっかけに1970年代後半に発見された<ref name=Ikezawa2002><pubmed>11995915</pubmed></ref>。1980年代後半には[[睡眠病トリパノソーマ]]のvariant surface glycoproteinと[[ラット]][[脳]]の[[Thy-1]]でGPIアンカーの化学構造が決定され<ref name=Ferguson1988><pubmed>3340856</pubmed></ref><ref name=Homans1988><pubmed>2897081</pubmed></ref>、さらにGPI生合成活性が著しく高い睡眠病トリパノソーマの細胞破砕液を用いて生合成経路のあらましがわかった<ref name=Masterson1989><pubmed>2924349</pubmed></ref>。その後、生合成に働く遺伝子群の解明<ref name=Miyata1993><pubmed>7680492</pubmed></ref>、後天性および先天性欠損症の発見<ref name=Almeida2006><pubmed>16767100</pubmed></ref><ref name=Takeda1993><pubmed>8500164</pubmed></ref>、GPIアンカー型タンパク質の機能的特徴<ref name=Brown1992><pubmed>1531449</pubmed></ref>などが明らかにされた。

== 構造 ==

　GPIアンカーは、その末端にある[[エタノールアミン]](EtN)の[[アミノ基]]がタンパク質のカルボキシ末端と[[アミド結合]]を形成して付加している。GPIアンカーの基本骨格は全ての生物で保存されており、構造は、[[エタノールアミンリン酸]]（EtN-P）―[[マンノース]](Man)３残基―[[グルコサミン]]（GlcN）―[[イノシトールリン脂質]]である<ref name=Kinoshita2024><pubmed>39129667</pubmed></ref>（'''図1'''）。ここで、GlcNは[[アセチル化]]されていないことがGPIアンカーの特徴である。これは生合成の過程で付加されたN-アセチルグルコサミン（GlcNAc）が脱アセチル化されてGlcNになることによる（'''図2'''のステップ2）。