「電位依存性カルシウムチャネル」の版間の差分

　シナプス前終末において神経伝達物質放出を効率的に制御するため、[[シナプス小胞]]の[[膜融合]]を制御する[[SNARE]] (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor ) タンパク質 ([[Syntaxin]]、[[SNAP-25]]、[[VAMP]]/[[synaptobrevin]])やCa²⁺センサーと考えられている[[Synaptotagmin]]、[[足場タンパク質]]として働く[[RIM]] ([[Rab]]-3 interacting molecule) ファミリー、[[CAST]]、[[Munc13]]、[[Bassoon]]、[[Piccolo]]といったタンパク質群とVDCCは巨大タンパク質複合体である、アクティブゾーンを形成している。N、P/Q型のα₁サブユニットのII-IIIリンカーにはアクティブゾーンに存在するタンパク質との相互作用部位 (Synprint&nbsp;; synaptic protein interaction) が保存されており、syntaxinやSNAP-25、[[CSP]] (cysteine string protein)、RIM、synaptotagminと相互作用する (図4) <ref name="ref4" /><ref name="ref26"><pubmed>16942804</pubmed></ref>。syntaxinやSNAP-25はsynprint領域を介してVDCCと相互作用し、チャネルの不活性化状態を安定化させることでチャネル活性を抑制することが報告されている<ref name="ref26" />。

　また、βサブユニットもCASTやRIM、synaptotagminといったアクティブゾーンに存在するタンパク質と相互作用する (図4) <ref name="ref27"><pubmed>22577167</pubmed></ref><ref name="ref28"><pubmed>17496890</pubmed></ref><ref name="ref29"><pubmed>16525042</pubmed></ref>。これらのタンパク質との相互作用は、神経伝達物質放出複合体を形成し、VDCCの機能修飾も担う。RIM1のα型バリアント (RIM1α) はシナプス小胞のRab-3と相互作用する足場タンパク質であることから、VDCCとシナプス小胞の距離を規定する分子である可能性が高い<ref name="ref30"><pubmed>    9252191</pubmed></ref>。4種類のRIM (RIM1～4) はどれもVDCCの不活性化を著しく遅らせることでCa²⁺流入量を増加させる<ref name="ref28" />。このように、VDCCはアクティブゾーンのタンパク質と共役して働くことで、高効率的に神経伝達物質放出やシナプス可塑性を制御すると考えられる。