「ROCK」の版間の差分

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{{box|text=　ROCKは活性型の低分子量GTP結合タンパク質Rhoにより活性化される分子量約160 kDaのセリン・スレオニンタンパク質リン酸化酵素であり、哺乳類にはROCK-IとROCK-IIの2つのアイソフォームが存在する。ROCKはミオシン軽鎖とミオシン軽鎖脱リン酸化酵素のリン酸化を介してミオシン軽鎖を活性化する。さらに、LIMキナーゼのリン酸化を介してアクチン脱重合因子であるコフィリンを不活化し、アクチン脱重合を抑制する。これらの作用が協調して、Rho依存的なアクトミオシン束の形成を促す。その他にもROCKは数多くの基質をリン酸化して、細胞運動、細胞極性、細胞接着、細胞分裂、アポトーシス、転写制御など多様な生命機能に関わる<ref name=ref1><pubmed>12778124</pubmed></ref> <ref name=ref2><pubmed>20803696</pubmed></ref>。神経系においても、発生・発達期における神経管形成、神経突起伸展制御、シナプス形成に加え、成体でのシナプス可塑性に至るまで幅広い役割を担う。}}

　1985年に[[RhoA]]が新規の[[低分子量GTP結合タンパク質]]として同定されて以来、[[Rho]]を選択的に不活化する[[ボツリヌス菌]]由来の菌体外酵素[[ボツリヌス毒素#C3型|C3]]や、Rhoの[[活性化変異体]]や[[不活性化変異体]]を用いた解析により、[[アクチン]][[細胞骨格]]の再編成におけるRhoの重要性が示された<ref name=ref3><pubmed>12478284</pubmed></ref>。しかし当時はRhoの標的タンパク質は同定されておらず、Rhoの下流の細胞内情報伝達系は不明であった。GTP結合型（活性型）RhoAとの選択的結合を指標とした[[yeast two hybrid法]]、[[アフィニティー・クロマトグラフィー]]、[[リガンドオーバーレイ法]]などにより、Rho標的タンパク質が次々に同定された<ref name=ref4><pubmed>8889802</pubmed></ref> <ref name=ref5><pubmed>21235928</pubmed></ref>。

==ファミリー==