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シンタキシンは、約250から300アミノ酸からなる膜タンパク質である（膜貫通ドメインを欠く11を除く）。非常にαへリックに富む複数のドメインがリンカーでつながれた構造をしている（図1）。カルボキシ末端の一箇所の膜貫通ドメイン（7は二箇所）が膜に埋め込まれ、分子の大部分を細胞質に向けて存在している。 | |||
アミノ末端側のHabcと呼ばれるドメインでは、3本の[[wikipedia:ja:αへリックス|αへリックス]]が逆平行に結合し束になっている<ref name=ref1><pubmed>9753330</pubmed></ref><ref><pubmed>10913252</pubmed></ref>。Habcに続くリンカーは非常にフレキシブルで<ref><pubmed>12680753</pubmed></ref>、Habcは次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体の膜融合能を制御する負の調節ドメインとして働く<ref><pubmed>10535962</pubmed></ref>。 | |||
シンタキシンのカルボキシ末端側3分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメインは、対になる他のSNAREと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する<ref name=ref9100028><pubmed>9100028</pubmed></ref>。H3ドメインと膜貫通ドメインからなるシンタキシン1の組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する<ref><pubmed>9529252</pubmed></ref>。 | |||
単量体のシンタキシンは、活性化状態と不活性状態を移行する<ref><pubmed>14668446</pubmed></ref>。活性化状態では、HabcとH3が解離したいわゆる開いた構造をとり、対になるSNAREと結合できる。これに対し、HabcがH3に折り重なった閉じた構造になると不活性型となり、SNARE複合体を形成できない<ref><pubmed>18458823</pubmed></ref><ref><pubmed>10449403 </pubmed></ref>。 | |||
シンタキシン1を含むいくつかのアイソフォームでは、アミノ末端に、[[Munc-18]]との結合に関わる約20アミノ酸からなるNペプチドモチーフをもつ（後述）<ref><pubmed>21139055</pubmed></ref>。 | |||
== 生体内および細胞内分布 == | == 生体内および細胞内分布 == | ||